论文作者：Hiroshi Yanagawa期刊：《化学与生物学》

　　(封面图片：两种核蛋白输入途径的抑制多肽bimax1和bimax2，在封面图片中用串起来的珠子表示，其中每一个珠子表示多肽中的一个氨基酸。而与两种多肽结合的输入蛋白α则用背景中的两个方向不同的带状物表示。多肽和输入蛋白α之间的强有力结合导致了输入途径特异性抑制的发生。封面设计：M. Kostic)

　　核蛋白通过一种复杂的核输入过程进入到细胞核之中，其中大部分核蛋白的输入由经典输入蛋白α/β途径(importin α/β pathway)调节。目前尽管存在可选择性的经典核输出途径抑制子，然而却没有可用的经典核输入途径的抑制子被发现。

　　在2008年9月22日出版的《化学与生物学》(Chemistry & Biology)上，来自日本的Kosugi等科学家找到了一类针对以上传输途径的有效、特异性多肽抑制子。在封面文章中，研究人员表示通过一种全新的多态抑制子设计方法，他们发展出了输入蛋白α/β途径的特定抑制子。此外，对于核定位信号的一个多态模版的系统性突变分析帮助科学家得到了一个活性谱。然后，利用得到的活性谱，并采用特殊的设计方法，研究小组最终得到了两种多肽—bimax1和bimax2，它们与输入蛋白α之间的结合力要比起始模版序列高大约500万倍。这种相当高的结合力导致了对于输入蛋白α/β途径的特异性抑制作用。

　　这两种多肽bimax1和bimax2都以精氨酸作为起始点，并且分别以色氨酸以及天门冬氨酸作为终止点。Bimax1和bimax2与输入蛋白α结合，结合的分解值(Kd value)在皮摩尔(picomolar)水平。

　　在文章中科学家表示，以上发现的多肽抑制子为研究核输入过程提供了一种有力的工具。除此之外文中提到的抑制子设计方法应该能使由多肽种子得到有力的抑制子成为可能。

（责编：李李）

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